Yüksek Sıcaklık Stresinde Bitki Sıcaklık Şoku Proteinlerinin Rolü

Abstract

Yüksek bitkiler birçok çevresel (biyotik ve abiyotik) strese maruz kalırlar. Yüksek sıcaklık stresi bitki büyüme ve verimini olumsuz etkileyen bazı morfolojik, fizyolojik, biyokimyasal ve moleküler değişikliklere neden olmaktadır. Bitkiler yüksek sıcaklık stresine cevap olarak sıcaklık şoku protein(SŞP)lerini sentezler. Bitkileri içine alan ökaryotlar tarafından sentezlenen önemli SŞP’ler evrimsel olarak korunan şu sınıflara aittir: SŞP 110, SŞP 90, SŞP 70, SŞP 60, küçük SŞP’ler (kSŞP’ler, ~17 ila 30 kDa) ve ubikuitin (SŞP 8.5 kDa). SŞP’lerin sentezi ve birikimi, normal protein sentezinde bir azalmaya eşlik eder. Bitki sıcaklık şoku proteinlerinin ortaya çıkışı, “kazanılan termal tolerans” olarak ifade edilen bir durumun gelişimiyle çok sıkı ilişkilidir. Kazanılan termal tolerans subletal sıcaklıklar tarafından teşvik edilir ve takiben uygulanan yüksek sıcaklık ile uyarılan zarardan bitki hücrelerinin daha fazla korunmasını sağlar. Termal toleransın kazanılması sadece SŞP sentez ve birikimine değil, aynı zamanda SŞP’lerin hücresel lokalizasyonuna bağlıdır. SŞP’ler/moleküler şaperonlar; proteinleri ve membranları kararlı hale getiren birçok normal hücresel işlevde protein katlanması, bir araya gelmesi, translokasyonu ve parçalanmasından sorumludur ve yüksek sıcaklık stresi altında proteinin tekrar katlanmasına yardımcı olabilirler. Yüksek sıcaklık stresinde, birçok enzim ve yapısal protein zararlı yapısal ve fonksiyonel değişikliklere uğramaktadır. SŞP’ler/moleküler şaperonlar birçok normal hücresel işlevden sorumludur. İlaveten, SŞP’ler/moleküler şaperonlar stres koşullarında proteinler ve membranların kararlı hale gelmesinde ve proteinlerin tekrar katlanmasında fonksiyon görmektedir.

Higher plants are subjected to a large number of environmental (biotic and abiotic) stresses. High temperature stress lead to a series of morphological, physiological, biochemical and molecular changes that adversely affect plant growth and productivity. Plants synthesize heat-shock proteins (HSPs) in response to high temperature stress. The major HSPs synthesized by eukaryotes, including plants, belong to those evolutionary conserved classes: HSP110, HSP90, HSP70, HSP60, small HSPs (smHSPs, ~17 to 30 kDa) and ubiquitin (HSP 8.5 kDa). The synthesis and accumulation of HSPs is accompanied by a decrease in normal protein synthesis. The appearance of plant heat-shock proteins is strongly correlated with the development of a condition termed “acquired thermotolerance”. Acquired thermotolerance is induced by sublethal temperatures and leads to enhanced protection of plant cells from subsequent heat-induced injury. The acquisition of thermotolerance depends not only upon the synthesis and accumulation of HSPs but also on their cellular localization. During high temperature stress, many enzymes and structural proteins undergo deleterious structural and functional changes. HSPs/molecular chaperones are responsible for many normal cellular processes. In addition, HSPs/molecular chaperones function in the stabilization of proteins and membranes, and in assisting protein refolding under stress conditions.